Atividades Antioxidantes e Antienvelhecimento de Hidrolisados ​​de Colágeno Subproduto Porcino Produzidos Parte 2

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2.2. Efeito da ultrafiltração nas propriedades do hidrolisado de colágeno

Um processo de ultrafiltração pode ser um método útil e industrialmente vantajoso para a produção de pequenas frações peptídicas com um tamanho molecular desejado e alta bioatividade, dependendo da composição do hidrolisado inicial e da atividade que está sendo estudada [19]. A solubilidade, o teor de grupos amino livres e o rendimento de CHs após a liofilização são mostrados (Tabela 1). A solubilidade e o conteúdo de grupo amino livre do controle foram 11,95 por cento e 0,79 por cento, respectivamente. Após hidrólise enzimática e ultrafiltração com corte de peso molecular de 3 kDa, a maior solubilidade (21,17 por cento) e teor de grupos amino livres (14,17 por cento) foram observados em CH-Alcalase<3 kda.="" however,=""><3 kda="" was="" the="" lowest="" yield="" (12.42%)observed.="" therefore,="" although="" ultrafiltration="" is="" useful="" in="" separating="" chs="" with="" a="" low="" molecular="" weight="" it="" may="" cause="" a="" reduction="" in="">

O peso molecular médio dos hidrolisados ​​de proteínas é um fator importante que determina suas propriedades biológicas [19]. Geralmente, uma fração média com MW<3 kda="" represents="" a="" collagen="" hydrolysate;="" an="" average="" fraction="" with="" mw="">50 kDa represents gelatin, and an average fraction with MW>300 kDa representa colágeno [20,21]. A distribuição de peso molecular relativo do controle (amostra de pré-tratamento), CH-Alcalase e CH-Alcalase<3 kda="" is="" depicted="" in="" figure="" 4.="" the="" molecular="" weight="" distribution="" was="" over="" 20,100="" da="" for="" the="" control,="" which="" did="" not="" include="" the="" collagen="" hydrolysate=""><3 kda).="" this="" could="" not="" be="" numerically="" provided="" in="" this="" study,="" as="" the="" detection="" limit="" of="" the="" index="" detector="" system="" only="" ranged="" from="" 106="" to="" 20,100="" da.="" however,="" ch-alcalase="" showed="" detectable="" values="" in="" a="" higher="" range="" of="" relative="" molecular="" weight="" distribution,="" which="" ranged="" from="" 20,100="" da="" to="" 4270="" da="" (maximum="" peak:12,600="" da).="" in=""><3 kda,="" the="" molecular="" weight="" distribution="" mainly="" showed="" three="" peaks:="" one="" with="" an="" mw="" of="" approximately="" 4270="" da="" (maximum="" peak),="" one="" with="" an="" mw="" of="" approximately="" 424="" da,="" and="" one="" with="" an="" mw="" of="" approximately="" 222="" da="" and="" 102="" da.="" ultrafiltration="" is="" an="" effective="" purification="" method="" used="" to="" obtain="" low="" molecular="" weight="" peptides="" from="" crude="" hydrolysates.="" results="" indicated="" that="" enzymatic="" hydrolysis="" by="" alcalase="" clearly="" reduced="" the="" high="" mw="" of="" the="" control="" (either="" collagen="" or="" gelatin),="" and="" that="" ultrafiltration="" was="" an="" effective="" purification="" method="" that="" can="" be="" used="" to="" obtain="" low="" molecular="" weight=""><3 kda)="" from="" crude="" collagen="" hydrolysates.="" reportedly,="" low="" molecular="" weight="" peptides="" (2-20="" amino="" acids)="" are="" more="" biologically="" active="" compared="" to="" their="" parent="" polypeptide/proteins,="" which="" are="" larger="">

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A composição de aminoácidos nos CHs é mostrada (Tabela 2). O CHS por diferentes proteases apresentou diferentes composições de aminoácidos e propriedades antioxidantes [23]. A composição de aminoácidos do colágeno era rica em glicina (Gly), prolina (Pro) e ácido glutâmico (Glu). O conteúdo de aminoácidos de CHs (CH-Alcalase e CH-Alcalase<3 kda)="" increased="" more="" than="" that="" of="" the="" control,="" following="" enzymatic="" hydrolysis="" with="" or="" without="" ultrafiltration.="" in="" particular,="" the="" content="" of="" gly,="" pro,="" and="" glu="" was="" much="" higher="" in=""><3 kda(gly="" 218="" mg/g,="" pro="" 152="" mg/g,="" and="" glu="" 120="" mg/g)="" than="" ch-alcalase(gly149="" mg/g,="" pro="" 95="" mg/g,="" and="" glu78="" mg/g).="" an="" increase="" in="" the="" content="" of="" these="" amino="" acids="" is="" strongly="" related="" to="" enhanced="" antioxidant="" capabilities="" [16,20].="" gly="" and="" pro="" contain="" hydrophobic="" amino="" acid="" groups,="" and="" glu="" contains="" negatively="" charged="" amino="" acid="" groups.="">haste de cistacheEsses aminoácidos foram relatados para aumentar a atividade antioxidante por causa de suas solubilidades aumentadas em lipídios ou por meio de reações de radicais livres [1,24].

2.3. Atividades antioxidantes e antienvelhecimento dos hidrolisados ​​de colágeno

As atividades antioxidantes dos CHs foram medidas usando 2,2'-e-bis-(3-etilbenzotiazolina-6-ácido sulfônico)(ABTS)ensaio de atividade de eliminação de radicais e ensaio de poder redutor. A atividade de eliminação de radicais ABTS do controle (suspensão de colágeno), CH-Alcalase e CH-Alcalase<3 kda="" at="" different="" concentrations="" is="" shown="" (figure="" 5a).abts="" radical="" scavenging="" activity="" of="" peptides="" assay="" is="" important="" to="" exclusively="" measure="" the="" ability="" of="" an="" antioxidant="" peptide="" to="" induce="" a="" hydrogen="" atom="" transfer="" [25].="" abts="" radical-scavenging="" effects="" of="" all="" treatments="" increased="" in="" a="" concentration-dependent="" manner=""><0.05). ch-alcalase="" and=""><3 kda="" showed="" much="" higher="" abts="" radical-scavenging="" activity="" values,="" with="" 41.4%-88.2%="" compared="" to="" the=""><8.5%. both="" ch-alcalase="" and=""><3 kda="" had="" high="" abtsradical-scavenging="" abilities="" of="" ~60%="" when="" concentrations="" were="" greater="" than="" 2.5="" mg/ml.=""><3 kda="" showed="" a="" significantly="" higher="" abts="" radical-scavenging="" activity="" value="" than="" ch-alcalase.="">extrato de salsa cistacheEm geral, a atividade antioxidante dos peptídeos pode ser influenciada por suas sequências de aminoácidos, o número de aminoácidos livres presentes, o grau de hidrólise e o peso molecular dos peptídeos [26,27]. Em particular, hidrolisados ​​de baixo peso molecular possuem propriedades antioxidantes mais fortes em comparação com hidrolisados ​​de alto peso molecular [2,26].

Figura 5. Atividades antioxidantes de hidrolisados ​​de colágeno (CH) em 2,2'-e-bis-(3-etilbenzotiazolina-6-ácido sulfônico)(ABTS)captação de radicais(A)e poder redutor (B) ensaios. Os dados indicados por letras diferentes (ac) mostram diferenças estatisticamente significativas dependendo dos diferentes tratamentos (p<0.05).>Cistanche tubulosa benefícios e efeitos colateraisOs dados indicados por letras diferentes (AD) mostram diferenças estatisticamente significativas dependendo da concentração (p < 0,05).

Cistanche pode anti-envelhecimento

Os poderes redutores do controle, CH-Alcalase e CH-Alcalase<3 kda="" are="" shown="" (figure="" 5b).="" the="" reducing="" power="" of="" peptides="" may="" also="" serve="" as="" a="" significant="" indicator="" of="" their="" antioxidant="" potential="" [28,29].="" the="" reducing="" power="" of="" chs="" ranged="" from="" 0.074="" to="" 0.424="" in="" a="" dose-dependent="" manner=""><0.05). the="" control="" group="" had="" the="" lowest="" reducing="" power,="" which="" did="" not="" change="" significantly="" with="" increasing="" concentrations="" of="" the="" control.="" in="" contrast="" to="" abts="" radical-scavenging="" activity,="" the="" reducing="" power="" of="" ch-alcalase="" was="" higher="" than="" that="" of=""><3 kda.="">extrato de cistanche tubulosaObservações semelhantes sugeriram que o hidrolisado de colágeno bruto pode ser mais eficaz no poder redutor do que os peptídeos de colágeno ultrafiltrados [30].

A inibição da atividade da tirosinase, colagenase e elastase foi usada para verificar seus efeitos antienvelhecimento in vitro [20]. Os resultados da inibição da atividade da tirosinase, colagenase e elastase do controle, CH-Alcalase e CH-Alcalase<3 kda="" are="" summarized="" (table="" 3).="" tyrosinase,="" collagenase,="" and="" elastase="" inhibitors="" have="" been="" used="" as="" important="" ingredients="" of="" cosmetics="" for="" skin="" whitening,="" anti-aging,="" and="" anti-wrinkling,="" respectively.="" collagenase="" and="" elastase,="" especially,="" are="" known="" to="" be="" major="" enzymes="" responsible="" for="" dehydration="" and="" wrinkle="" formation="" on="" the="" skin="" surface[31].="" the="" results="" indicated="" that="" the="" tyrosinase="" inhibition="" effect="" of="" vitamin="" c(95.50%,1="" mg/ml,="" positive="" control)="" was="" higher="" than="" that="" of="" the="" other="" treatments(table="" 4).="" tyrosinase="" inhibition="" effects="" of="" control,="" ch-alcalase,="" and=""><3 kda="" groups="" were="" 28.21%,="" 15.44%,="" and="" 30.20%,="" respectively.="" thus,="" the="" chs="" did="" not="" show="" a="" better="" skin="" whitening="" effect="" compared="" to="" the="" control.="" collagenase="" inhibition="" by="" the="" control,="" ch-alcalase,="" and=""><3 kda="" groups="" were="" 6.45%,54.37%,="" and="" 61.90%,="" respectively.="" in="" addition,="" ch-alcalase="" and=""><3 kda="" inhibition="" of="" collagenase="" corresponded="" to="" that="" of="" vitamin="" cat="" 1="" mg/ml.="" thus,="" chs="" obtained="" from="" this="" study="" may="" be="" effective="" collagenase="" inhibitors="" that="" may="" possibly="" play="" an="" important="" role="" in="" anti-aging="" activities.="" however,="" all="" collagen="" samples="" did="" not="" display="" elastase="" inhibition="" effects,="" which="" may="" result="" from="" a="" lack="" of="" skin="" elasticity.="" overall,="" vitamin="" c(1="" mg/ml)="" inhibited="" various="" activities="" of="" the="" enzymes="" in="" the="" following="" order:="" tyrosinase(95.50%)="">collagenase(48.09)> elastase(2/.00%o).CH-Alcalase(5 mg/mL)inhibited various activities of the enzymes in the following order: collagenase (54.37%)> tyrosinase (15.44%)>elastase (sem atividade). CH-Alcalase<3 kda="" (5="" mg/ml)="" inhibited="" these="" activities="" in="" the="" following="" order:="" collagenase="" (61.90%)="">tyrosinase (30.20%)>elastase (sem atividade). Tendências semelhantes relatadas em outro estudo indicaram que os hidrolisados ​​de colágeno mostraram potencial para atuar como agentes antienvelhecimento e inibidores de colagenase [20].

3. Materiais e Métodos

3.1. Pré-tratamento de pele suína

A pele suína foi comprada de um fornecedor local (Seul, Coréia), e toda a gordura visível e tecidos conjuntivos da pele suína foram removidos usando uma lâmina de barbear. A pele suína utilizada neste estudo foi obtida de um suíno para minimizar a variação biológica. Pele suína aparada foi lavada em água a 90 graus por 1 min quatro vezes para remover gordura e materiais residuais. A pele foi então cortada em seções quadradas de 1 cm e pulverizada em água destilada por 3 min usando um misturador de lâminas de quatro asas (CNHR-26, Bosch, Hong Kong, China). A pele suína pulverizada foi homogeneizada em alta velocidade (25,000rpm) por 5 min usando um Ultra Turrax(T25, IKA Labotechnik, Staufen, Alemanha). Aproximadamente 100g da mistura de pele suína (50 por cento de conteúdo sólido final) foi embalado a vácuo e congelado a -20 grau e armazenado para uso dentro de 1 mês.

3.2. Proteases e Reagentes Comerciais

Alcalase, Flavorzyme, Neutrase e Protamex foram adquiridos da Novozymes (Bagsvaerd, Dinamarca). A bromelaína e a papaína foram adquiridas da Daesong Sangsa (Seul, Coreia). Todos os produtos químicos para testes antioxidantes e antienvelhecimento foram adquiridos da Sigma-Aldrich Chemical Company (St.Louis, MS, EUA). Todos os outros reagentes e solventes usados ​​neste estudo eram de grau analítico.

3.3. Hidrólise enzimática

A hidrólise enzimática foi desenvolvida para as respectivas enzimas comerciais de grau alimentício utilizadas (com base nas recomendações do fabricante; Tabela 4). A mistura de pele de porco preparada foi diluída com água destilada até um teor final de sólidos de 5 por cento. Esta concentração foi selecionada para garantir o comportamento do fluxo devido à sua baixa viscosidade. A mistura de pele suína a 5 por cento foi denominada suspensão de colágeno (ou controle). A suspensão de colágeno foi hidrolisada em reatores usando seis enzimas comerciais de grau alimentício em uma proporção enzima: substrato de 1:100. Alíquotas de amostra (5 mL) foram retiradas em 1, 3,6, 12 e 24 h de hidrólise e imediatamente aquecidas a 100 graus por 10 minutos para inativar a enzima, seguida de resfriamento a 0 graus usando água gelada. Durante o tempo de amostragem, o pH foi controlado usando NaOH 1 M conforme apropriado. Após o resfriamento, as amostras foram centrifugadas a 4000×g por 15 min, e o sobrenadante (colágeno hidrolisado; CH) foi coletado. O CH foi ainda concentrado por ultrafiltração, usando um sistema AmiconStirred Cells (Nº de Catálogo UFSC 20001, EMD Millipore Corporation, Burlington, MA, EUA) com um peso molecular de corte de 3 kDa (MWCO) (UltracelMembrane, EMD Millipore Corporation, Burlington, MA, EUA) a 60 psi de gás nitrogênio, a 20 graus.comentários de cistanche tubulosaO CH preparado foi liofilizado e mantido em recipientes herméticos a 20 graus até a análise.

3.4. Determinação de pH, Recuperação de Proteína, Teor de Grupo Amino Livre de Solubilidade e Rendimento de Produção O pH das amostras (controle e CHs) foi determinado usando um medidor de pH (Modelo S220, Mettler Toledo GmbH, Columbus, OH, EUA). A recuperação ou solubilidade da proteína foi determinada pela estimativa do teor de proteína usando o ensaio de proteína do ácido bicinconínico (BCA), de acordo com as instruções do fabricante (Sigma-Aldrich, St. Louis, MS, EUA) com albumina sérica como padrão. O conteúdo de grupo amino livre foi determinado através de um ensaio de ácido 2,4,6-trinitrobenzeno sulfônico (TNBSA) de acordo com as instruções do fabricante (Thermo Fisher Scientific, Waltham, MA, EUA) usando L-leucina como padrão. Os pesos úmido e seco foram medidos para calcular o campo de produção.

3.5. Distribuição de peso molecular

3.5.1. Eletroforese em Gel de Dodecil Sulfato de Sódio-Poliacrilamida (SDS-PAGE)

Os padrões SDS-PAGE das amostras (controle e CHs) foram medidos de acordo com um método previamente relatado [10]. As amostras foram diluídas com 8 M de ureia (concentração final de proteína, 4 mg/mL). Cada amostra foi misturada com uma parte de tampão de amostra KTG 020 (10 por cento de glicerol, 2 por cento de SDS, 0,003 por cento de azul de bromofenol, 5 por cento de -mercaptoetanol e 63 mM Tris-HCl, pH 6,8) da KOMA Biotech Inc ., (Seoul, Coréia) e fervido por 2 min. A mistura de amostra (20 μL) foi carregada em géis de acrilamida EzWayTM PAG 6 por cento (KOMA Biotech Inc., Seul, Coréia). Após a eletroforese, o gel foi fixado, corado e descorado. Os pesos moleculares foram determinados usando padrões de peso molecular de ampla faixa entre 10 e 210 kDa.

3.5.2. Cromatografia de Permeação em Gel (GPC)

A distribuição do peso molecular das amostras foi determinada de acordo com um método previamente relatado [3]. A cromatografia de permeação em gel (GPC) foi realizada usando um sistema YL9100 de cromatografia líquida de alta eficiência (HPLC)(YL9100, Youngling Instrument Co., Ltd, Gyeonggi-do, Coréia) equipado com três colunas Ultrahydrogel TM 120( 7,8×3000 mm) de Waters (Milford, MA, EUA). A fase móvel era água destilada/desionizada a uma taxa de fluxo de 1,0 mL/min, e as distribuições de peso molecular dos peptídeos de colágeno foram monitoradas usando um detector de índice de refração YL 9100 a 40 graus. Um kit de padrões de peso molecular (106-67,500 Da, Polymer Standards Service, Mainz, Alemanha) serviu como padrão.

3.6.Amin0 Composição de Ácido

A composição de aminoácidos das amostras foi analisada por derivatização com cloreto de {{0}}fluorenil etoxicarbonil (FMOC) e dialdeído o-ftálico (OPA) em um sistema Ultimate 3000 HPLC ( Dionex, Idstein, Alemanha) equipado com dois detectores (um detector de fluorescência e um detector UV） e um VDSpher 100 C18-E （4,6 mm × 150 mm, tamanho de partícula de 3,5 μm, VDS Optilab, Berlim, Alemanha). O volume de injeção foi de 1,0 L, e a fase móvel foi composta por dois eluentes: uma solução de 40 mM de fosfato de sódio dibásico (pH 7) e uma solução de 45 por cento (o/v) acetonitrila/45 por cento (v/v) metanol. Ao conectar um detector de UV e um detector de fluorescência, os raios ultravioleta foram detectados em 338 nm, o derivado OPA foi detectado em 450 nm de um comprimento de onda de emissão e 340 nm de um comprimento de onda de excitação, o derivado FMOC foi detectado em 305 nm de um comprimento de onda de emissão e 266 nm de um comprimento de onda de excitação. Uma mistura de aminoácidos (1,0 nmol mL-I para cada aminoácido) foi usada para calibração.

onde Atotalaminoácido foi o conteúdo após hidrólise usando HCl 6 M (a 130 graus por 24 h), e Aaminoácido livre foi o conteúdo após solubilização em água destilada.

3.7. Avaliação da atividade antioxidante

3.7.1.2,2'-Azino-bis-(3-etilbenzotiazolina-6-ácido sulfônico) (ABTS)Atividade de eliminação de radicais

A atividade de eliminação do radical ABTS do CH foi medida de acordo com um método previamente relatado [20]. O cátion ABTSradical foi gerado misturando a solução estoque ABTS (7.0 mM) com persulfato de potássio (2,45 mM) e incubando a mistura resultante no escuro à temperatura ambiente durante a noite. A solução de radical ABTS foi diluída em solução salina tamponada com fosfato 5.0 mM (pH 7,4) para um nível de absorbância de 0,70±0,02 a 734 nm. Um mL da solução radical ABTS diluída foi misturado com 1 mL de cada amostra. Dez minutos depois, as absorbâncias da amostra (A amostra, com amostra) e controle (A controle sem amostra) foram medidas a 734 nm. A atividade de eliminação de radicais ABTS (porcentagem) foi calculada como:

3.7.2. Potência Redutora

O poder redutor do CH foi medido de acordo com um método previamente relatado [20]. Um mL de cada amostra foi misturado com 1 mL de 0,2 M de tampão fosfato (pH6,6) e 1 mL de 1% de ferricianeto de potássio. A mistura foi incubada a 5{16}} graus por 20 min e, em seguida, 1 mL de ácido tricloroacético a 10 por cento foi adicionado. Uma alíquota de 2 mL desta mistura de incubação foi misturada com 2 mL de água destilada e 0,4 mL de cloreto férrico a 0,1 por cento. Após 10 min, a absorbância da solução resultante foi medida a 700 nm em um espectrofotômetro (OPTIZEN, Mecasys Co., Daejeon, Coréia).

3.8. Avaliação do efeito antienvelhecimento

3.8.1. Inibição da atividade da tirosinase

A inibição da tirosinase foi determinada por um método previamente descrito [20]. Uma solução de pré-mistura contendo 70 μL de tampão fosfato 0,1 M (pH 6,8), 30 uL de tirosinase de cogumelo (167 U/mL; Sigma-Aldrich, EUA), e 20 L da amostra foram incubados por 5 min a 30 graus. Aproximadamente 100μL de 3,4-diidroxifenil-L-alanina （L-DOPA）foi então adicionado para iniciar a reação enzimática. A absorbância a 492 nm foi medida por 20 min para monitorar a formação de L-DOPA. O ácido ascórbico (1 mg/mL) serviu como controle positivo, que foi utilizado para comparação. A razão de inibição foi calculada da seguinte forma:

onde A era uma mistura com tirosinase sem amostra; B era uma mistura sem amostra e tirosinase; C era uma mistura com amostra e tirosinase, e D era uma mistura com amostra, mas sem tirosinase.

3.8.2. Inibição da atividade da colagenase

A inibição da colagenase foi determinada por um método previamente descrito [20]. Resumidamente, foi preparado tampão de tricina 50 mM (pH 7,5) contendo cloreto de cálcio 10 mM e cloreto de sódio 400 mM. Em seguida, 50mL de uma solução de 1,0 mM de N-[3-(2-furil) acriloil]-Leu-Gly-Pro-Ala e 0,2 mg/ml de colagenase (de Clostridium histolyticum, Tipo IA, 0.{ {19}} FALGPA U/mg sólido; Sigma-Aldrich, EUA) foram adicionados na presença e ausência de amostras. A reação foi interrompida pela adição de ácido cítrico (6 por cento). A mistura reaccional foi separada por adição de acetato de etilo. A absorvância do sobrenadante foi medida a 345 nm. O ácido ascórbico (1 mg/mL) serviu como controle positivo e foi usado para comparação. A porcentagem de inibição foi calculada como:

onde A era uma mistura com colagenase sem amostra; B era uma mistura sem amostra e colagenase; C era uma mistura com amostra e colagenase, e D era uma mistura com amostra, mas sem colagenase.

3.8.3. Inibição da atividade da elastase

A inibição da elastase foi determinada por um método descrito anteriormente [20]. N-succinil-Ala-Ala-Ala-p-nitroanilida (Suc-Ala-Ala-Ala-pNA) serviu como substrato, e a liberação de p-nitroanilina foi monitorada por 2{{20}} min a 25 graus. Uma porção (1 ug) de elastase pancreática porcina tipo IV (PPE) foi dissolvida em 1 mL de 0,2 M tampão Tris-HCl (pH 8.0). a mistura de reação continha tampão Tris-HCl 0,2 M (pH8,0), 1 ppm PPE, Suc-Ala-Ala-Ala-pNA 0,8 mM, a amostra e o substrato acima mencionado. A absorvância a 214 nm foi medida. O ácido ascórbico (1 mg/mL) serviu como controle positivo usado para comparação. A razão de inibição foi calculada da seguinte forma:

onde A era uma mistura com elastase e sem amostra; B era uma mistura sem amostra e elastase; C era uma mistura com amostra e elastase, e D era uma mistura com amostra, mas sem elastase.

3.9. Análise Estatística

Os dados são apresentados como média±desvio padrão (DP). A significância das diferenças entre os grupos foi avaliada por meio de comparações múltiplas e análise de variância (ANOVA), seguida do teste de diferença significativa honesta de Tukey (HSD). Diferenças com valores de p inferiores a 0,05 foram consideradas estatisticamente significativas.

4. Conclusões

Neste estudo, hidrolisados ​​de colágeno, um ingrediente alimentar funcional, foram produzidos com sucesso por meio de hidrólise enzimática, seguida de ultrafiltração e purificação. Várias proteases comerciais foram testadas quanto à sua utilidade potencial na fabricação de hidrolisados ​​de colágeno adequados. O CHS hidrolisado por Alcalase foi o CHs hidrolisado mais eficazmente, e a ultrafiltração seguida de purificação foi eficaz na geração de peptídeos ativos com baixo peso molecular. Os resultados mostraram que os CHs apresentaram excelentes atividades antioxidantes e de inibição da colagenase. Portanto, os CHs obtidos por este estudo podem ser utilizados nas indústrias alimentícia, cosmética ou farmacêutica como aditivo natural, possuindo propriedades antioxidantes e antienvelhecimento. Outros estudos envolvendo uma avaliação in vivo das atividades de envelhecimento de peptídeos ativos na pele humana podem se mostrar úteis.

Este artigo foi extraído de Molecules 2019, 24, 1104; doi:10.3390/molecules24061104 www.mdpi.com/journal/molecules